陈燕   卢奕   晏国全   魏黎明   蒋永祥

复旦大学附属眼耳鼻喉科医院   复旦大学化学系生物医学研究所   200031

目的：初步探讨萘性白内障αA-晶体蛋白的断裂与磷酸化修饰。

方法：40只150~160 g 雌性SD大鼠随机分为两组：空白比对照组（无特殊处理）、萘性白内障组
（0.5mg/kg/day灌胃三天后改为1mg/kg/day）。每两周进行白内障的定量分析，处理后4周、8周使用高效液相色谱（HPLC）法分离纯化α-晶体蛋白，双向电泳法进一步分离纯化，MALDL-MS分析αA-晶体蛋白的断裂与磷酸化修饰情况。

结果：4周时萘组晶体开始出现浑浊，程度逐步加重。正常大鼠的的αA-晶体蛋白磷酸化位点在4位苏氨酸，萘性白内障大鼠的αA-晶体蛋白磷酸化位点在1、3位苏氨酸及丝氨酸，并伴有N端断裂。

结论：萘性白内障晶体浑浊可能与αA-晶体蛋白的N端断裂及S-T氨基酸的磷酸化修饰有关。